抗SLO (溶血レンサ球菌）抗体、ウサギPC抗血清

商品コード:64-001

ストレプトリジンO（SLO）は溶血レンサ球菌が菌体外に産生する膜傷害毒素である。溶血レンサ球菌感染症において，本菌が産生する毒素などの生理活性物質に対する抗体が上昇するが、SLOに対する抗体ASLO(Anti-streptolysin O)が本症における確定診断として最も広く測定されている。
　本品は大腸菌で組換え体タンパク質として発現させて、高度に精製したC群溶血レンサ球菌のSLOを抗原としてウサギを免疫することにより作成した。本抗血清を用いてウェスタンブロッテイング法により，A群溶血レンサ球菌だけでなくC群やG群由来の菌株が培養上清中に分泌したSLOを高感度で検出することができる。

抗NADase (溶血レンサ球菌) 抗体、ウサギPC抗血清

製品番号：64-005

溶血レンサ球菌のNAD加水分解酵素（NADase）は菌体外に分泌される生理活性物質の１つであり，外毒素としての機能はいまだに不明な点が多いものの，劇症型感染症などの病原性に関与していることが示唆されている1。NADaseはA群溶血レンサ球菌だけでなく，C群やG群の菌株によっても産生され，これらのアミノ酸配列は高度に保存されている。溶血レンサ球菌の感染に際し，ストレプトリジンO（SLO）と同様にNADaseに対する抗体価が上昇することが知られている。
　本品は、C群溶血レンサ球菌のNADaseを遺伝子組換え技術により大腸菌で大量発現させ，高度に精製した抗原を用いてウサギを免疫することにより作成した2。

用途
1） ウェスタンブロッテイング（2000～10000倍希釈）
2） 免疫沈降法
３） NADase活性の中和

抗ジフテリア毒素抗体、ウサギPC抗血清

Diphtheria toxin (535 aa 58 kDa) is an exotoxin secreted as a proenzyme by Corynebacterium diphtheriae the pathogen bacterium that causes diphtheria. The toxin gene is encoded by a bacteriophage. The proemzyme undergoes proteolytic nicking and reduction of disulfide bond giving rise to subunit A (21 kDa) and B (37 kDa). Subunit B (C-terminal) recognizes cellular receptor HB-EGF receptor and subunit A (N-terminal) catalyzes the ADP-ribosylation of eukaryotic elongation factor-2 (eEF2) inactivating this protein.
Applications:
1. Western blotting (1/2000 dilution).
2. ELISA (1/2000~1/7000 dilution. Could detect 1 ng or less of the toxin)
3. Immunoprecipitation (1/200~ 1/1000 dilution depending on assay)
4. Dot blotting (1/1000 dilution. Could detect 1 ng or less of the toxin) 　
Immunogen: Purified nontoxic mutant Diphtheria toxin CRM 197 (Ref 1 Product #01-515)

アデニル酸シクラーゼ（百日咳菌） active

製品番号：01-501

保存温度：ドライアイスと一緒に送る。-80℃で保存

製品：大腸菌で組換え体タンパク質として産生させ、精製した百日咳菌(Bordetella pertussis)アデニル酸シクラーゼ

用途：cAMPを介したシグナル伝達経路の研究

活性測定：CHO及びヒト単球細胞にACT を 10～100 ng/ml 添加で細胞内に有為なadenylate cyclase 活性の増加を確認（GE ヘルスケアバイオサイエンス社 cAMP Biotrak EIA System を使用）

純度：SDS-PAGE（CBB染色）で80％以上がアデニル酸サイクラーゼ

性状：550 ug/ml in 50 mM Tris-HCl (pH8.0) 8M urea 150 mM NaCl

百日咳毒素（百日咳菌) active

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商品コード:01-503
製品：本品は、Bordetella pertussis Tohama株からSkelton & Wongの方法2)に従って高度に精製された（＞９０％）。本毒素は動物細胞の三量体GTP結合タンパク質αサブユニットGi Go GtのC末端から4位のシステインをADPリボシル化し、上流の受容体　　からの情報伝達を遮断する。
活性：毒素活性はCHO細胞の顕著な形態変化を本毒素0.1 ng/mlの濃度で確認した
用途：三量体GTP結合タンパク質依存性情報伝達経路の研究。
性状：135 ug/ml(Lot.07) in 10%グリセロール、10 mM リン酸カリウム・ナトリウム緩衝液 (pH 7.4) 137 mM NaCl
保存：-80℃
文献
1. 宇井理生ほか、蛋白質核酸酵素 31: 300-323 (1986)
2.Skelton SK and Wong KH J. Clin. Microbiol. 28:1062-1065 (1990)

ボルデテラ壊死毒素(B. bronchiseptica ) active

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製品：本品は、Bordetella bronchiseptica S798株からHoriguchiの方法2)に従って高度に精製され
　　　た（＞９５％ pure)。本毒素は動物細胞の低分子量GTP結合タンパク質のRho Rac
Cdc42をポリアミン化し、下流の情報伝達系路を活性化する1)。分子量は160 kDaで
ある。
用途：低分子量GTP結合タンパク質を介したシグナル伝達経路の研究
性状：92 ug/ml in 50 mM Tris-HCl (pH8.0) 6M urea 150 mM NaCl
保存：４℃
文献
1. Masuda M et.al. EMBO J. 19:521-530 (2000)
2. Horiguchi Y et.al. FEMS Microbiol.Lett. 66:39-43 (1990)

パスツレラ毒素(Pasteurella multocida) active

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製品：本品は大腸菌で発現させて高度に精製した(>90%純度）組換え体タンパク質である。
　　　PMTは動物細胞の三量体GTP結合タンパク質αサブユニットのGqおよびG12/13依存
　　　性の情報伝達系路を活性化する。
毒素活性：マウス胎児細胞(Swiss 3T3細胞)の培養液に10 ng/mlのPMTを添加
　　　　して３７℃１８時間培養するとフォーカス様の細胞凝集が観察された。
純度：SDS-PAGE（CBB染色）で90％以上がPMT
性状：370 ug/ml in 50%グリセロール 5 mM Tris-HCl (pH7.5) 0.1 M NaCl
保存：-20°C　（長期；-80℃）
文献
1. Orth JHC et al. J. Biol. Chem. 280:36701-36707 (2005)
2. Wilson BA and Ho M. Rev. Physiol. Biochem. Pharmacol. 152:93-109(2004)

ウエルシュ菌エンテロトキシン(Clostridium perfringens) active

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商品コード:01-509

製品：本品は、Clostridium perfringens NCTC8239株から阪口らの方法1)に従って高度に精製された。分子量は35 kDaである。CPEは動物細胞のタイトジャンクション構成タンパク質である。クローディンに結合して細胞膜構造を破壊する

用途１）クローディン局在の研究
２）タイトジャンクション研究

毒素活性測定：アフリカミドリサル腎細胞（Vero）にCPE毒素1μg/ml添加し
37℃、30分間培養によって細胞生存率が40%以下に低下した。
純度：未変性ポリアクリルアミド電気泳動で95%以上がCPE毒素
性状：280 ug/ml in 50%グリセロール、10 mM リン酸ナトリウム緩衝液 (pH 6.7)
保存：-20°C（長期保存；-80℃）

コレラ毒素(Vibrio cholerae 569B) active

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商品コード：01-511
製品：コレラエンテロトキシンは27.5 kDのAサブユニット1分子と11.6 kDのBサブユニット
　　　分子からなる複合体。本毒素は促進性Gタンパク質(Gs)のαサブユニットをADPリボシ　　　
　　　ル化し、アデニル酸シクラーゼの持続的な活性化を引き起す(1)。
性状：1.0 mg/ml in 50mM Tris-HCl (pH7.5) 0.2M NaCl 1mM Na2EDTA
10% Glycerol
用途：１）GTP結合タンパク質Gsαの検出
　　　２）低分子量GTP結合タンパク質ARFの検出
　　　３）培養細胞内のサイクリックAMP濃度を上昇させる。
保存：-80℃　
文献
1. 細菌毒素ハンドブック、サイエンスフォーラム社(2002)
2. Hirst TR &D’Souza in The Comprehensive Sourcebook of Bacterial Protein Toxins
3rd Ed. p 270-290 Academic Press (2006)

ボツリヌス菌C3酵素(Clostridium botulinum C type) active

製品：本品は、Clostridium botulinum C型菌の培養液上清より高度に精製した（90% 以上の純度）。他の致死性毒素が混在しないことはマウスに本品を２ug静脈注射して、異常を示さないことによって確認した。
性状：1.33 mg/ml in 50% glycerol 5mM sodium phosphate buffer (pH 6.0)
用途：動物細胞のGTP結合タンパク質RhoをADPリボシル化し、シグナル伝達経路を遮断する。
保存：-20℃ (長期　 -80℃)
文献：1. Moriishi K et al J. Bacteriology 173 6025-60291991